Hidrolizados proteicos con propiedades bioactivas obtenidos a partir de la torta desgrasada de sacha inchi (Plukenetia volubilis)

Abstract

La presente investigación buscó caracterizar las propiedades bioactivas de hidrolizados obtenidos a partir de la proteína de la torta sacha inchi (SI), extraida mediante asistencia por ultrasonido. Se procedió en primer lugar a optimizar la extracción de la proteína de torta de SI empleando la metodología de superficie de respuesta considerando un diseño Box-Behnken. La proteína extraída luego fue sujeta a hidrólisis enzimática con tres diferentes enzimas: Alcalase, papaína y tripsina, a sus condiciones óptimas de acción, por tiempos de hasta 240 min, así durante el curso de la hidrólisis se evaluó la característica de grado de hidrólisis (GH) y las propiedades bioactivas de capacidad antioxidante (evaluada por tres métodos: ABTS, FRAP y ORAC), capacidades antihipertensiva, hipoglucemiante, antiobesidad (valores IC50 para la inhibición de enzima convertidora de la angiotensina -ECA, dipeptidil peptidasa – DPP-IV y lipasa pancreática, respectivamente) y de fijar al Fe+2, bajo condiciones in vitro. Los resultados de la optimización de la extracción asistida con ultrasonido indicaron que se logró extraer un 41.57 por ciento de proteína, considerando los parámetros de amplitud de 48 por ciento, relación materia prima/solvente de 1/50 y un tiempo de extracción de 18 min. Las hidrólisis enzimáticas lograron producir hidrolizados proteicos con propiedades bioactivas, destacando aquellos obtenidos bajo tiempos de hidrólisis mayores a los 120 min. En general, la enzima Alcalase destacó respecto a las otras dos enzimas, por producir hidrolizados proteicos de SI multifuncionales en los tiempos de reacción entre 180 y 240 min (no habiendo diferencias significativas entre ambos, P < 0.05), presentando los mayores GH (22.9-24.6 por ciento), valores de capacidad antioxidante ABTS, FRAP y ORAC entre 1.48-1.41, 46.23-44.89 y 1.23-1.17 µmol TE/mg proteína, respectivamente, capacidades antihipertensiva e hipoglucemiante con valores IC50 para ECA y DPP-IV entre 0.065-0.052 y 10.01-9.58 mg/mL, respectivamente y capacidad de unión al hierro entre 23.52-24.46 mg Fe+2/g proteína.

The present investigation sought to characterize the bioactive properties of hydrolysates obtained from the protein of sacha inchi cake (SI), extracted by ultrasound assistance. The extraction of the SI cake protein was first optimized using the response surface methodology considering a Box-Behnken design. The extracted protein was then subjected to enzymatic hydrolysis with three different enzymes: Alcalase, papain and trypsin, at their optimal conditions of action, for times of up to 240 min, thus during the course of hydrolysis the degree of hydrolysis characteristic was evaluated ( GH) and the bioactive properties of antioxidant capacity (assessed by three methods: ABTS, FRAP and ORAC), antihypertensive, hypoglycemic, and antiobesity capacities (IC50 values for the inhibition of angiotensin converting enzyme -ACE, dipeptidyl peptidase - DPP-IV and pancreatic lipase, respectively) and to fix Fe+2, under in vitro conditions. The results of the optimization of the ultrasound-assisted extraction indicated that 41.57 percent of protein was extracted, considering the amplitude parameters of 48 percent, raw material/solvent ratio of 1/50 and an extraction time of 18 min. Enzymatic hydrolysis managed to produce protein hydrolysates with bioactive properties, highlighting those obtained under hydrolysis times greater than 120 min. In general, the Alcalase enzyme stood out compared to the other two enzymes, for producing multifunctional SI protein hydrolysates in reaction times between 180 and 240 min (there being no significant differences between both, P < 0.05), presenting the highest GH (22.9 -24.6 percent), ABTS, FRAP and ORAC antioxidant capacity values between 1.48-1.41, 46.23-44.89 and 1.23-1.17 µmol TE/mg protein, respectively, antihypertensive and hypoglycemic capacities with IC50 values for ECA and DPP-IV between 0.065 -0.052 and 10.01-9.58 mg/mL, respectively and iron binding capacity between 23.52-24.46 mg Fe+2/g protein.